农药学学报  2013, Vol. 15 Issue (6): 609-614   PDF    
引用本文
夏向东, 马洪菊, 许孟涵, 臧振娟, 李建洪. 杂草对芳氧苯氧丙酸类(APPs)除草剂的抗性分子机理研究进展[J]. 农药学学报, 2013, 15(6): 609-614.  
XIA Xiangdong, MA Hongju, XU Menghan, ZANG Zhenjuan, LI Jianhong. Research progress on molecular mechanism of resistant weeds to aryloxyphenoxypropionate herbicides[J]. Chinese Journal of Animal Nutrition, 2013, 15(6): 609-614.  
杂草对芳氧苯氧丙酸类(APPs)除草剂的抗性分子机理研究进展
夏向东1, 马洪菊1, 许孟涵1, 臧振娟2, 李建洪1    
1. 华中农业大学 植物科学技术学院, 武汉 430070;
2. 衡水景美化学工业有限公司, 河北 衡水 053000
收稿日期：2013-4-10; 修回日期：2013-9-12.
基金项目：国家自然科学基金（31201554）；湖北省自然科学基金（2011CDC024）；国家公益性行业（农业）科研专项（201303031）.
作者简介: 夏向东，男，在读硕士研究生，E-mail ：xxdxxd2009@189.cn; .马洪菊，通信作者（Author for correspondence），女，博士，讲师，主要从事杂草科学研究，E-mail ：mahongju@mail.hzau.edu.cn；李建洪，共同通信作者，男，教授，主要从事农药毒理学研究，E-mail ：jianhl@mail.hzau.edu.cn
摘要：芳氧苯氧丙酸类（aryloxyphenoxypropionates，APPs）除草剂是一类广泛使用的乙酰辅酶A羧化酶抑制剂，可高效专一抑制禾本科杂草的乙酰辅酶A羧化酶（acetyl-coenzyme A carboxylase，ACCase）。目前已出现大量抗芳氧苯氧丙酸类除草剂的禾本科杂草，其抗性大多由叶绿体乙酰辅酶A羧化酶的羧基转移酶（carboxyltransferase，CT）功能域中的氨基酸突变引起。在所有已发现的氨基酸突变中，最引人关注的是第1 781位（对应大穗看麦娘Alopecurus myosuroides质体ACCase的氨基酸残基位置）异亮氨酸到亮氨酸的单点突变，该特定位置形成亮氨酸会导致某些杂草对APPs类除草剂产生抗性。综述了乙酰辅酶A羧化酶CT功能域的研究进展及杂草对APPs类除草剂的抗性分子机理，探讨了杂草对APPs类除草剂抗性分子机理研究中存在的问题，以期为进一步深入研究APPs类除草剂的抗性机制提供参考。
关键词： 乙酰辅酶A羧化酶     芳氧苯氧丙酸类除草剂     羧基转移酶功能域     抗性分子机理    
Research progress on molecular mechanism of resistant weeds to aryloxyphenoxypropionate herbicides
XIA Xiangdong1, MA Hongju1, XU Menghan1, ZANG Zhenjuan2, LI Jianhong1    
1. College of Plant Science and Technology, Huazhong Agricultural University, Wuhan 430070, China;
2. Hengshui Northern Pesticide & Chemical Co., Ltd, Hengshui 053000, Hebei Province, China
Abstract: Aryloxyphenoxypropionate (APP) herbicides can effectively inhibit plastid acetyl-coenzyme A carboxylase (ACCase) of gramineous plant, and have been widely used to control gramineous weeds in the field. Gramineous weeds resistant to APP herbicides have become widespread after the long-term use of ACCase inhibitors, which are mostly caused by amino acid mutation in chloroplast ACCase carboxyltransferase (CT) domain. Among all of the amino acid mutations, Ile1781/Leu mutation is the most interesting one, which is found in almost all the resistant weeds. A Leu at the specific location may lead to APPs herbicides resistance in some gramineous weeds. The research progress of ACCase CT domain and molecular mechanism of resistance to APPs herbicides were summarized in this paper in order to provide useful information and references for further study of APPs herbicides resistance. Potential problems in the study of molecular mechanism of weeds resistance to APPs herbicides were also discussed.
Key words: acetyl-coenzyme A carboxylase     aryloxyphenoxypropionates     carboxyltransferase domain     molecular resistance mechanism    

乙酰辅酶A羧化酶(ACCase)属于生物素包含酶(biotin-containing enzyme)的类型I(type I)[1, 2]，其在生物体内催化乙酰辅酶A形成的丙二酰辅酶A(malonyl-CoA)是脂肪酸合成的重要代谢反应底物。在脂肪酸合成途径中，由ACCase催化的反应不仅是起始步骤，同时也是限速步骤[3]。芳氧苯氧丙酸类(aryloxyphenoxypropionates, APPs)除草剂是一类广泛使用的ACCase抑制剂，可高效防除禾本科杂草[3]。随着APPs类除草剂的长期大量使用，目前已出现了大量对其具有抗 性的禾本科杂草[4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16]。因此，阐明杂草对APPs类除草剂产生抗性的机理对农药的科学合理使用及延缓杂草对该类除草剂的抗性具有重要意义。本文拟重点综述杂草对APPs类除草剂的抗性分子机理及其研究中存在的问题，以期为APPs类除草剂抗性机制研究提供参考。

1 乙酰辅酶A羧化酶概述

乙酰辅酶A羧化酶是一种以生物素为辅基， 以HCO-3为羧基供体的羧化酶[1, 17]，根据其结构组成可分为异质型(heteromeric ACCase) 和同质型(homomeric ACCase)2类。异质型ACCase最早于大肠杆菌 Escherichia coli 中被发现[18]，其存在于原核生物细胞及植物(除禾本科植物外)质体中[19]，对ACCase抑制剂不敏感；同质型ACCase广泛存在于动物、植物、真菌和酵母的胞质溶胶以及禾本科植物的叶绿体中，对ACCase抑制剂敏感。质体中 ACCase 的功能主要是催化乙酰辅酶A形成丙二单酰辅酶A，进而合成脂肪酸；而胞质中 ACCase 催化乙酰辅酶A形成的丙二单酰辅酶A是超长链脂肪酸、黄酮、花青素等次生代谢产物合成的基本底物[20, 21]。若脂肪酸的合成被阻断，植物将快速死亡[2, 18]，因此ACCase对植物具有重要的功能。

典型的异质型ACCase由4种不同类型的亚基组成，分别是生物素羧化酶(biotin carboxylase, BC)亚基、生物素载体蛋白(biotin carboxyl carrier protein, BCCP)亚基、 α -羧基转移酶( α -carboxyl - transferase, α -CT)亚基及 β -羧基转移酶( β -carboxyl - transferase, β -CT)亚基[2, 18, 20, 21, 21]。其中， β -CT亚基由叶绿体基因编码，其余3种亚基都由核基因编码[21]。典型的同质型ACCase由一条多肽链组成[23, 24, 25]，该多肽链上包含有BC、BCCP和CT 3个功能域，均由核基因编码，分别与典型异质型ACCase的BC、BCCP、 α -CT和 β -CT亚基相对应[24, 25]。但是，这2种ACCase在植物体中的定位有2个例外，一个是油菜的叶绿体中可能同时包含2种ACCase[26]，另一个是禾本科植物，其质体和胞质溶胶中的ACCase都属于同质型[18, 21]。

禾本科作物如小麦、水稻等植物体内均含有与禾本科杂草类似的、对除草剂敏感的同质型ACCase，但由于它们体内发达的代谢功能可迅速将ACCase抑制剂代谢为无活性的产物[27]，所以此类抑制剂对非禾本科作物和部分禾本科作物具有高度的选择性。

2 CT功能域研究进展

1990年，Rendina等[28]通过同位素交换实验和动力学实验对ACCase进行研究，发现标记有14C的丙二酰辅酶A的脱羧反应能被APPs类除草剂甲禾灵(haloxyfop)、禾草灵(diclofop)和烯草酮(clethodim)高效抑制，表明APPs类除草剂作用于ACCase 的CT功能域。1991年，Burton等[29]通过动力学抑制实验也证实了APPs类除草剂作用于ACCase CT功能域。因此，关于CT功能域的研究对于阐明杂草对ACCase抑制剂的抗性分子机理具有十分重要的作用。

异质型ACCase的3个可分离亚基BC、BCCP和 α -CT均由核基因编码，而 β -CT亚基由叶绿体基因编码，这有利于对各亚基的结构分别进行研究，目前对多种植物中异质型ACCase 的4个亚基均已有不同程度的研究。由于同质型ACCase的单体分子质量很大(>200 ku)，从整体角度对其结构进行研究非常困难，所以目前对同质型ACCase 3个功能域的整体研究较少。但仿效异质型ACCase对其各个功能域进行研究具有可行性，运用该研究策略，目前已分别得到酵母ACCase CT及BC功能域的晶体结构 [25, 26]。

2.1 CT功能域的分子生物学特征

由于同质型ACCase基因长约7 500 bp，克隆其全长具有难度，因此科研人员仿效异质型ACCase的研究思路，分别研究了其 α -CT和 β -CT亚基。武永玉等[30]运用反转录PCR(RT-PCR)、cDNA末端快速扩增(RACE)及基因组步行3种技术相结合的方法，克隆了油菜ACCase α -CT的cDNA，其基因全长为2 717 bp，并将其导入表达载体pHBM625中，在大肠杆菌中进行了表达。卢捷等[31]通过简并引物获得一段序列后，以该段序列为探针，在基因组cosmid文库中克隆得到了编码 α -CT亚基的accA 基因。

Sasaki等[21]的研究表明，植物叶绿体中由accD基因编码的 β -CT是ACCase活性的限制因子，质体中超量表达的accD基因会提高ACCase的酶活力水平，从而提高脂肪酸的合成效率。Ke 等[32]将含accD的烟草DNA片段与拟南芥的cDNA 文库杂交，筛选得到编码拟南芥异质型ACCase β -CT亚基的accD基因，并对accA、accB、accC和accD mRNA的协调表达和积累进行了研究，发现accD-A mRNA(2.3 kb)和accD-B mRNA(1.5 kb)的积累具有相似性。Lee等[33]克隆得到了马铃薯叶片叶绿体的accD基因，并发现该基因在叶片、块茎和根中的转录水平相似。

转录后的 β -CT亚基的RNA编辑对ACCase功能的影响是研究中的热点。Sasaki等[34]将豌豆的accD基因序列与其cDNA序列进行比对，发现丝氨酸(UCG)的第2个核苷酸位置上的胞嘧啶转变成了尿嘧啶，从而编码亮氨酸(UUG)。Sugiura等[35]对推定的15种陆生植物的accD基因氨基酸序列与 β -CT亚基的氨基酸序列进行比对，发现6种植物在没有亮氨酸密码子的相应位点编辑出了亮氨酸密码子，进一步研究编辑和未编辑的ACCase CT的活性表明，只有编辑后的酶是有活性的。这表明在特定位置上， β -CT亚基需要一个亮氨酸密码子， accD编辑对这些植物是必需的。

2.2 CT功能域的晶体结构

2003年，Tong等[26]首次报道了酵母中ACCase CT功能域的晶体结构(图 1)，该CT功能域为二聚体形式，由2个单体组成，每个单体均由N端和C端2个“亚结构域”组成，其中一个单体的N端亚结构域与另一个单体的C端亚结构域 “肩并肩”聚合，在2个单体的交界面处形成2个对称的活性中心。CT功能域可将经BC功能域激活的、与BCCP共价相连的生物素上的羧基转移到乙酰辅酶 A 上，生成丙二酰辅酶 A[25]。当乙酰辅酶A与CT功能域的活性中心结合时，CT二聚体的构象变化较小[26]；而当APPs类除草剂与CT功能域的活性中心结合时，CT二聚体的构象会发生显著变化，形成一个原本不存在的结合口袋。在该口袋中，APPs类除草剂羧基中的一个氧原子与Ala1627和Ile1735上主链酰胺基团中的氢原子形成了氢键[36, 37, 38]。

图 1 酵母ACCase CT 二聚体的晶体结构 [26] 注：一个单体由N端和C端亚结构域组成，分别用青色和黄色标记，另一个单体的N端和C端亚结构域分别用紫色和绿色标记。 Fig.1 The crystal structure of ACCase CT dimmer from yeast[26] Note: The N and C domains of one monomer are colored cyan and yellow, whereas those of the other monomer are colored purple and green.

3 杂草对APPs类除草剂的抗性分子机理

由于APPs类除草剂在全球范围内的广泛及重复使用，且其作用位点单一，导致抗性杂草发生和发展迅速。自澳大利亚于1986年发现第一例抗APPs类除草剂禾草灵的瑞士黑麦草 Lolium rigidum 后[4]，已相继在智利、南非、西班牙、英国和美国等地发现多种抗APPs类除草剂的杂草[39]。我国正式报道的对APPs类除草剂已产生抗性的杂草有6种，分别是看麦娘 Alopecurus aequalis 对精 NFDA1 唑禾草灵(fenoxaprop- P -ethyl)和炔草酯(clodinafop-propargyl)，日本看麦娘 A. japonicus 对精 NFDA1 唑禾草灵、唑啉草酯(pinoxaden)和炔草酯，稗草 Echinochloa crus-galli 对精喹禾灵(quizalofop- P -ethyl)和精 NFDA1 唑禾草灵，千金子 Leptochloa chinensis 对氰氟草酯(cyhalofop-butyl)，马唐 Digitaria sanguinalis 对精喹禾灵以及菵草 Beckmannia syzigachne 对精 NFDA1 唑禾草灵的抗药性[39]。到目前为止，已在 35个国家发现了43 种抗APPs类除草剂的杂草生物型，严重威胁到了杂草的治理[39]。

对抗性杂草ACCase的基因测序结果表明，绝大多数抗性的产生是由CT功能域上的单点突变引起的[7, 8, 9, 10, 11, 12]。2001年，Zagnitko等[7]的研究表明，ACCase CT功能域上Ile/Leu的单点突变引起了瑞士黑麦草对甲禾灵和稀禾啶(sethoxydim)的抗性。2002年，Christoffers 等[8]报道了野燕麦 Avena fatua ACCase CT功能域上产生的Ile1781/Leu(对应大穗看麦娘 A.myosuroides 质体ACCase的氨基酸残基位置)突变，同年Délye等[9]研究发现，ACCase CT功能域上Ile/Leu的单点突变导致了狗尾草 Setaria viridis 对稀禾啶的抗性。2003年Délye等[10]报道，ACCase CT功能域上Ile2041/Asn(对应大穗看麦娘质体ACCase的氨基酸残基位置)的单点突变导致了大穗看麦娘对APPs除草剂的抗性。2012年Mohamed等[11]的研究表明，ACCase CT功能域产生的Ile1781/Leu单点突变引起了日本看麦娘对 NFDA1 唑禾草灵(fenoxaprop)和唑啉草酯的抗性。2012年Kaundun等[12]报道，ACCase CT功能域上Cys2088/Arg(对应大穗看麦娘质体ACCase的氨基酸残基位置)的单点突变导致了瑞士黑麦草对APPs除草剂的抗性。

除了单位点突变能够导致杂草对APPs类除草剂产生抗药性外，也有研究报道认为部分抗性杂草生物型的产生是由CT功能域上多个位点的突变引起的 [13, 14, 15, 16]。2005年，Délye等[13]报道了黑麦草ACCase CT功能域中因突变产生抗性的5个氨基酸位点(Ile1781/Leu, Trp2027/Cys, Ile2041/Val, Asp2078/Gly 和Gly2096/Ala)；2007年Liu等[14]报道了抗性野燕麦ACCase CT功能域的5个氨基酸突变位点(Ile1781/Leu, Trp1999/Cys, Trp2027/Cys, Ile2041/Asn 和 Asp2078/Gly)，同年,Yu等[15]也报道了瑞士黑麦草中对APPs类除草剂产生抗性的3个氨基酸突变位点(Ile1781/Leu, Trp2027/Cys和 Asp2078/Gly)；2010年Petit等[16]报道了大穗看麦娘ACCase CT功能域中产生抗性的5个氨基酸突变位点(Ile1781/Leu, Trp2027/Cys, Ile2041/Val, Asp2078/Gly和Gly2096/Ala)。

在所有已发现的氨基酸突变中，最引人关注的是Ile1781/Leu突变，具有该亮氨酸突变的ACCase对APPs除草剂均会产生抗性。此外，转录后的 β -CT亚基的RNA编辑对ACCase的活性具有重要影响。Sasaki等[34] 和Sugiura等[35]在研究accD基因时发现，有些植物在某个原本没有亮氨酸密码子的相应位点编辑产生了亮氨酸密码子。Sugiura等[35]通过研究编辑和未编辑过的ACCase CT功能域的活性发现，编辑后的酶是有活性的，而未编辑过的酶没有活性。综上所述，特定位置上形成亮氨酸是导致某些杂草对APPs类除草剂产生抗性的重要机理。

2004年，Zhang 等[38]研究了APPs类除草剂甲禾灵、禾草灵与ACCase CT功能域复合物的晶体结构(图 2)，发现这2种APPs类除草剂与CT具有相同的对接模式。如甲禾灵，当其与具有活性的CT二聚体结合时，CT二聚体的构象会发生显著变化，其中一个单体的Tyr1738和另一个单体的Phe1956的侧链苯环在空间上分别偏转约100°和120°，Tyr1738的主链移动约2(0.2 nm)，从而形成一个原本不存在的结合口袋。在该口袋中，甲禾灵的吡啶环与Tyr1738和Phe1956的侧链苯环因 π - π 相互作用形成一个类似“三明治”的结构，同时甲禾灵羧基中的一个氧原子与Ala1627和Ile1735中主链酰胺基团上的氢原子形成氢键。这一发现对APPs类除草剂和ACCase CT 功能域的相互作用提供了较为直观的解释。然而，由于酵母ACCase CT功能域与禾本科杂草的ACCase CT功能域之间具有一定的差异，酵母ACCase CT功能域本身就具有对APPs的抗性，因此，要想真实地在分子水平上解释杂草叶绿体中ACCase CT功能域抗APPs类除草剂的分子机理，当前最迫切的任务是获得禾本科杂草ACCase CT功能域的晶体结构及其与APPs类除草剂复合物的晶体结构。

图 2 甲禾灵与酵母ACCase CT 功能域复合物的晶体结构 [38] 注：甲禾灵用棍棒模型表示，其碳原子用黑色表示[38]，以乙酰辅酶A作为参照[26]。其中一个单体由N端和C端亚结构域组成，分别用青色和黄色标记，另一个单体的N端和C端亚结构域分别用紫色和绿色标记。 Fig.2 The crystal structure of yeast ACCase CT domain dimer in complex with haloxyfop[38] Note: The inhibitor is shown in stick models,in black for carbon atoms[38],the CoA molecule is shown for reference[26].The N and C domains of one monomer are colored cyan and yellow, whereas those of the other monomer are colored purple and green.
4 问题与展望

随着化学除草剂的大量、广泛使用，抗药性杂草已成为杂草治理和农业生产的严重威胁，由其引发的严重经济和农业安全问题备受全球关注。尽管杂草抗性监测技术目前已取得长足的发展[40, 41, 42, 43, 44]，但如何更加快速准确地监测杂草的抗药性仍是较为严峻的挑战。杂草抗性监测水平的高低将会影响到抗性杂草生物型的获得，从而在一定程度上影响着杂草抗药性分子机理的阐明。目前关于杂草对APPs类除草剂抗性分子机理的研究已取得一定的进展，但由于尚未获得禾本科杂草ACCase CT的晶体结构，给阐明APPs类除草剂抑制杂草叶绿体CT功能域的分子机理造成了困扰。因此，获得禾本科杂草ACCase CT功能域的晶体结构及其与APPs类除草剂复合物的晶体结构，对阐明杂草抗APPs类除草剂的分子机理具有十分重要的作用。

参考文献
[1] KNOWLES J R.The mechanism of biotin-dependent enzymes[J].Annu Rev Biochem, 1989, 58(1):195-221.
[2] WAKIL S J, STOOPS J K, JOSHI V C.Fatty acid synthesis and its regulation[J].Annu Rev Biochem, 1983, 52(1):537-579.
[3] HERBERT D, WALKER K A, PRICE L J, et al.Acetyl-CoA carboxylase-a graminicide target site[J].Pestic Sci, 1997, 50(1):67-71.
[4] HEAP I, KNIGHT R.The occurrence of herbicide cross-resistance in a population of annual ryegrass, Lolium rigidum, resistant to diclofop-methyl[J].Crop Pasture Sci, 1986, 37(2):149-156.
[5] MATTHEWS J M, HOLTUM J A M, LILJEGREN D R, et al.Cross-resistance to herbicides in annual ryegrass (Lolium rigidum) I.Properties of the herbicide target enzymes acetyl-coenzyme A carboxylase and acetolactate synthase[J].Plant Physiol, 1990, 94(3):1180-1186.
[6] WIEDERHOLT R J, STOLTENBERG D E.Absence of differential fitness between giant foxtail (Setaria faberi) accessions resistant and susceptible to acetyl-coenzyme A carboxylase inhibitors[J].Weed Sci, 1996, 44(1):18-24.
[7] ZAGNITKO O, JELENSKA J, TEVZADZE G, et al.An isoleucine/leucine residue in the carboxyltransferase domain of acetyl-CoA carboxylase is critical for interaction with aryloxyphenoxypropionate and cyclohexanedione inhibitors[J].Proc Natl Acad Sci USA, 2001, 98(12):6617-6622.
[8] CHRISTOFFERS M J, BERG M L, MESSERSMITH C G.An isoleucine to leucine mutation in acetyl-CoA carboxylase confers herbicide resistance in wild oat[J].Genome, 2002, 45(6):1049-1056.
[9] DLYE C, WANG T, DARMENCY H.An isoleucine-leucine substitution in chloroplastic acetyl-CoA carboxylase from green foxtail (Setaria viridis L.Beauv.) is responsible for resistance to the cyclohexanedione herbicide sethoxydim[J].Planta, 2002, 214(3):421-427.
[10] DÉLYE C, ZHANG X Q, CHALOPIN C, et al.An isoleucine residue within the carboxyl-transferase domain of multidomain acetyl-coenzyme A carboxylase is a major determinant of sensitivity to aryloxyphenoxypropionate but not to cyclohexanedione inhibitors[J].Plant Physiol, 2003, 132(3):1716-1723.
[11] MOHAMED I A, LI R Z, YOU Z G, et al.Japanese foxtail (Alopecurus japonicus) resistance to fenoxaprop and pinoxaden in China[J].Weed Sci, 2012, 60(2):167-171.
[12] KAUNDUN S S, HUTCHINGS S J, DALE R P, et al.Broad resistance to ACCase inhibiting herbicides in a ryegrass population is due only to a cysteine to arginine mutation in the target enzyme.Plos One, (2012-06-29). http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0039759
[13] DÉLYE C, ZHANG X Q, MICHEL S, et al.Molecular bases for sensitivity to acetyl-coenzyme A carboxylase inhibitors in black-grass[J].Plant Physiol, 2005, 137(3):794-806.
[14] LIU W, HARRISON D K, CHALUPSKA D, et al.Single-site mutations in the carboxyltransferase domain of plastid acetyl-CoA carboxylase confer resistance to grass-specific herbicides[J].Proc Natl Acad Sci USA, 2007, 104(9):3627-3632.
[15] YU Q, COLLAVO A, ZHENG M Q, et al.Diversity of acetyl-coenzyme A carboxylase mutations in resistant Lolium populations:evaluation using clethodim[J].Plant Physiol, 2007, 145(2):547-558.
[16] PETIT C, BAY G, PERNIN F, et al.Prevalence of cross or multiple resistance to the acetyl-coenzyme A carboxylase inhibitors fenoxaprop, clodinafop and pinoxaden in black-grass (Alopecurus myosuroides Huds.) in France[J].Pest Manag Sci, 2010, 66(2):168-177.
[17] LENHARD J M, GOTTSCHALK W K.Preclinical developments in type 2 diabetes[J].Adv Drug Deliver Rev, 2002, 54(9):1199-1212.
[18] CRONAN J E, WALDROP G L.Multi-subunit acetyl-CoA carboxylases[J].Prog Lipid Res, 2002, 41(5):407-435.
[19] HERBERT D, PRICE L J, ALBAN C, et al.Kinetic studies on two isoforms of acetyl-CoA carboxylase from maize leaves[J].Biochem J, 1996, 318:997-1006.
[20] NIKOLAU B J, OHLROGGE J B, WURTELE E S.Plant biotin-containing carboxylases[J].Arch Biochem Biophys, 2003, 414(2):211-222.
[21] SASAKI Y, NAGANO Y.Plant acetyl-CoA carboxylase:structure, biosynthesis, regulation, and gene manipulation for plant breeding[J].Biosci Biotech Bioch, 2004, 68(6):1175-1184.
[22] ALBAN C, JOB D, DOUCE R.Biotin metabolism in plants[J].Annu Rev Plant Biol, 2000, 51(1):17-47.
[23] RUDERMAN N, PARK H, KAUSHIK V, et al.AMPK as a metabolic switch in rat muscle, liver and adipose tissue after exercise[J].Acta Physiol Scand, 2003, 178(4):435-442.
[24] HVGLER M, KRIEGER R S, JAHN M, et al.Characterization of acetyl-CoA/propionyl-CoA carboxylase in Metallosphaera sedula[J].Eur J Biochem, 2003, 270(4):736-744.
[25] TONG L.Acetyl-coenzyme A carboxylase:crucial metabolic enzyme and attractive target for drug discovery[J].Cell Mol Life Sci, 2005, 62(16):1784-1803.
[26] ZHANG H, YANG Z, SHEN Y, et al.Crystal structure of the carboxyltransferase domain of acetyl-coenzyme A carboxylase[J].Science, 2003, 299(5615):2064-2067.
[27] KONISHI T, SASAKI Y.Compartmentalization of two forms of acetyl-CoA carboxylase in plants and the origin of their tolerance toward herbicides[J].Proc Natl Acad Sci USA, 1994, 91(9):3598-3601.
[28] RENDINA A R, CRAIG-KENNARD A C, BEAUDOIN J D, et al.Inhibition of acetyl-coenzyme A carboxylase by two classes of grass-selective herbicides[J].J Agric Food Chem, 1990, 38(5):1282-1287.
[29] BURTON J, GRONWALD J, KEITH R, et al.Kinetics of inhibition of acetyl-coenzyme A carboxylase by sethoxydim and haloxyfop[J].Pestic Biochem Phys, 1991, 39(2):100-109.
[30] 武玉永, 马立新, 蒋思婧.甘蓝型油菜羧基转移酶 α 亚基全长cDNA的克隆及在大肠杆菌中表达[J].生物化学与生物物理进展, 2004, 31(9):847-854. WU Yuyong, MA Lixin, JIANG Sijing.Cloning of the full length cDNA of carboxyl transferase alpha subunit from Brassica napus and its expression in Escherichia coli[J].Prog Biochem Biophys, 2004, 31(9):847-854.(in Chinese)
[31] 卢捷, 姚玉峰, 姜卫红, 等.地中海拟无枝菌酸菌U32中生物素羧基载体蛋白结构基因的克隆、表达及转录[J].微生物学报, 2003, 43(1):56-64. LU Jie, YAO Yufeng, JIANG Weihong, et al.Cloning, expression and transcriptional analysis of biotin carboxyl carrier protein gene (accA) from Amycolatopsis mediterranei U32[J].Acta Microbiologica Sinica, 2003, 43(1):56-64.(in Chinese)
[32] KE J, WEN T N, NIKOLAU B J, et al.Coordinate regulation of the nuclear and plastidic genes coding for the subunits of the heteromeric acetyl-coenzyme A carboxylase[J].Plant Physiol, 2000, 122(4):1057-1072.
[33] LEE S S, JEONG W J, BAE J M, et al.Characterization of the plastid-encoded carboxyltransferase subunit(accD) gene of potato[J].Mol Cells, 2004, 17(3):422-429.
[34] SASAKI Y, KOZAKI A, OHMORI A, et al.Chloroplast RNA editing required for functional acetyl-CoA carboxylase in plants[J].J Biol Chem, 2001, 276(6):3937-3940.
[35] SUGIURA M, HIROSE T, SUGITA M.Evolution and mechanism of translation in chloroplasts[J].Annu Rev Genet, 1998, 32(1):437-459.
[36] YU L P C, KIM Y S, TONG L.Mechanism for the inhibition of the carboxyltransferase domain of acetyl-coenzyme A carboxylase by pinoxaden[J].Proc Natl Acad Sci USA, 2010, 107(51):22072-22077.
[37] XIANG S, CALLAGHAN M M, WATSON K G, et al.A different mechanism for the inhibition of the carboxyltransferase domain of acetyl-coenzyme A carboxylase by tepraloxydim[J].Proc Natl Acad Sci USA, 2009, 106(49):20723-20727.
[38] ZHANG H, TWEEL B, TONG L.Molecular basis for the inhibition of the carboxyltransferase domain of acetyl-coenzyme-A carboxylase by haloxyfop and diclofop[J].Proc Natl Acad Sci USA, 2004, 101(16):5910-5915.
[39] HEAP I.The international survey of herbicide resistant weeds[DB/OL].[2013-04-10]. http://www.weedscience.org/In.asp.
[40] DLYE C, PERNIN F, MICHEL S.' Universal ' PCR assays detecting mutations in acetyl-coenzyme A carboxylase or acetolactate synthase that endow herbicide resistance in grass weeds[J].Weed Res, 2011, 51(4):353-362.
[41] KAUNDUN S S, HUTCHINGS S J, DALE R P, et al.Syngenta 'RISQ' test:a novel in-season method for detecting resistance to post-emergence ACCase and ALS inhibitor herbicides in grass weeds[J].Weed Res, 2011, 51(3):284-293.
[42] YU Q, AHMAD-HAMDANI M S, HAN H, et al.Herbicide resistance-endowing ACCase gene mutations in hexaploid wild oat (Avena fatua):insights into resistance evolution in a hexaploid species[J].Heredity, 2013, 110(3):220-231.
[43] KAUNDUN S S, CLEERE S M, STANGER C P, et al.Real-time quantitative PCR assays for quantification of L 1781 ACCase inhibitor resistance allele in leaf and seed pools of Lolium populations[J].Pest Manag Sci, 2006, 62(11):1082-1091.
[44] NATALIE B.Investigations on herbicide resistant grass weeds.Stuttgart:University of Hohenheim, 2009.